Canlı hücrelerdeki biyokimyasal reaksiyonlar enzimler tarafından katalize edilir. Enzimler, daha sonra aktif forma dönüşen aktif olmayan formlarında sentezlenir. Bir enzimin aktivitesi, birincil yapının amino asit dizisi tarafından belirlenir. Substratlar, belirli bir kimyasal reaksiyonu spesifik olarak hızlandırmak için enzimin aktif bölgesine bağlanır. Bir enzimin aktif bölgesi, bir substrat bağlama bölgesi ve bir katalitik bölge içerir. Aktif bölgedeki amino asit kalıntıları tarafından geliştirilen spesifik kimyasal ortam, hangi substratların enzime bağlanabileceğini belirler.

Bu makale açıklar,

1. Enzimler Nedir ve Nasıl Çalışırlar2. Bir Enzimin Aktif Bölgesi Nedir3. Bir Enzim ve Bir Substrat Nasıl Bağlanır?

Enzimler Nedir ve Nasıl Çalışırlar?

Bir enzim, biyolojik bir katalizör görevi görebilen bir protein molekülüdür. Enzimlerin etki ettiği moleküllere substrat denir. Bir enzimin belirli bir substrat üzerindeki etkisiyle oluşturulan farklı moleküllere ürün denir. Enzimler, aktivasyon enerjisini düşürerek biyokimyasal reaksiyonları katalize eder. Bir enzim tarafından reaksiyonun katalizi, hücredeki o belirli reaksiyonun hızını arttırır. Bazı enzimler aynı reaksiyonu katalize etme yeteneğine sahiptir. Bunlara izozim denir. Yaklaşık 3.000 enzimden oluşan benzersiz bir dizi, genetik olarak sentezlenmek üzere programlanmıştır ve bir hücreye bir bireysellik kazandırır. Proteinlerin yanı sıra ribozimler gibi RNA molekülleri de enzim görevi görebilir. Bir enzim kusurlu hale gelirse, etki feci olur.

Enzimler üç karakteristik özelliğe sahiptir. Bir enzimin birincil işlevi, bir reaksiyonun hızını arttırmaktır. İkincisi, belirli bir enzim, belirli bir substrat üzerinde spesifik olarak etki ederek bir ürün üretir. Üçüncüsü, enzimler düşük aktiviteden yüksek aktiviteye ve bunun tersi şekilde düzenlenebilir. Bir substratın bir enzime bağlanması, reaksiyonun hızını artırarak ürünün oluşturulması ve ürünün salınması şekil 1'de gösterilmektedir.

Şekil 1: Bir enzimin eylemi

Bir enzimin aktivitesi öncelikle protein zincirinin amino asit dizisine bağlıdır. Enzimler, birincil yapısı olarak adlandırılan doğrusal bir amino asit dizisi olarak sentezlenir. Birincil yapı, ikincil yapı adı verilen alfa sarmallarından ve/veya beta sayfalarından oluşan bir 3B yapıya kendiliğinden katlanır. Enzimin ikincil yapısı, üçüncül yapı adı verilen kompakt bir 3B yapıya tekrar katlanır. Enzimin üçüncül yapısı, inaktif formunda bulunur.

Enzim kompleksinin polipeptit veya protein kısmı, apoenzim olarak adlandırılır. Orijinal sentezlenmiş yapıdaki apoenzimin aktif olmayan formu, proenzim veya zimojen olarak bilinir. Polipeptit kısmını bir apoenzime dönüştürmek için zimojenden birkaç amino asit çıkarılır. Çoğu zaman, apoenzim, bir reaksiyonu katalize etmek için kofaktör adı verilen diğer bileşiklerle birleşir. Apoenzim ve kofaktör kombinasyonuna holoenzim denir. Apoenzim, kofaktör ve holoenzim arasındaki ilişki şekil 2'de gösterilmektedir.

Şekil 2: Apoenzim, kofaktör ve holoenzim

Bir Enzimin Aktif Bölgesi Nedir?

Bir enzimin aktif bölgesi, kimyasal reaksiyonu katalize eden spesifik substratların enzime bağlandığı bölgedir. Katalitik site ile birlikte substrat bağlanma bölgesi, enzimin aktif bölgesini oluşturur. Enzim, substratı bir şekilde değiştiren kimyasal bir reaksiyonu katalize etmek için spesifik bir substrat ile bağlanır. Substrat, enziminden daha küçük boyutludur. Substrat, aktif bölge tarafından enzimin içinde mükemmel bir şekilde yönlendirilir. Bir enzimde bir veya daha fazla substrat bağlanma bölgesi bulunabilir. Katalitik bölge, katalizi gerçekleştirerek bağlanma bölgesinin yanında meydana gelir. Katalizde yer alan yaklaşık iki ila dört amino asitten oluşur. Aktif bölgeyi oluşturan amino asitler, enzimin amino asit dizisinin farklı bölümlerinde bulunur. Bu nedenle enzimin birincil yapısı, aktif bölgenin bir araya gelmesini sağlayacak şekilde 3 boyutlu yapısına katlanmalıdır. Enzimin aktif bölgesi, lizozim, şekil 3'te gösterilmektedir. Substrat, peptidoglikan, siyah renkte gösterilmiştir.

Şekil 3: Enzimin aktif bölgesi

Aktif bölgeden farklı olarak enzimler, efektör moleküllere bağlanan ve enzimin konformasyonunu veya dinamiklerini değiştiren cepler içerir. Bu cepler, enzimin reaksiyon hızının allosterik düzenlenmesinde yer alan allosterik bölgeler olarak bilinir.

Bir Enzim ve Bir Substrat Nasıl Bağlanır?

Enzimin bağlanma bölgesi, substrata spesifik bir şekilde substrat ile bağlanır. Bu bağlanma, substratı kataliz için yönlendirir. Enzimin bağlanma bölgesinde bulunan amino asit kalıntıları, zayıf asidik veya bazik olabilir; hidrofilik veya hidrofobik; ve pozitif yüklü, negatif yüklü veya nötr. Bağlanma bölgesi içinde oluşturulan çok özel kimyasal ortam, bir enzimin özgüllüğünü belirler. Van der Waals kuvvetleri, hidrofilik/hidrofobik etkileşimler veya hidrojen bağları gibi geçici kovalent etkileşimler, aktif bölge tarafından substrat ile oluşturulur. Enzim, substrat ile birlikte enzim-substrat kompleksini oluşturur.

Substratın enzime bağlanması iki mekanizmada gerçekleşebilir: kilit ve anahtar modeli ve uyarılmış uyum modeli. NS kilit ve anahtar modeli substratın bir anlık adımda enzimle tam olarak uyuştuğunu iddia eder. Bağlanma, enzimin yapısını biraz değiştirir. Kilit ve anahtar modelinde yalnızca doğru boyutta ve şekildeki substratlar enzime bağlanabilir. Sırasında uyarılmış uyum modeli, enzimin aktif bölgesinin şekli, substrat bağlanmasına yanıt olarak sürekli değişir. Bu, diğer moleküllerin neden enzimin aktif bölgesine bağlandığını açıklar. Bununla birlikte, substratın bir enzime bu dinamik bağlanması, substratı stabilize eder ve biyokimyasal reaksiyonun hızını arttırır. Heksokinaz, şeklini değiştiren, substratlarının, adenin trifosfatın ve ksilozun şekillerine uyan bir enzimdir. Heksokinazın indüklenmiş uyum modeli, şekil 4'te gösterilmektedir. Bağlanma yerleri ve alt tabakalar mavi ve siyah renklerde gösterilmiştir.

Şekil 4: Heksokinazın uyarılmış uyum modeli

Bir kimyasal reaksiyonun bir enzim tarafından katalizi, kimyasal reaksiyonun aktivasyon enerjisini azaltan çeşitli şekillerde meydana gelebilir. İlk olarak, enzimler, geçiş durumuna tamamlayıcı yük dağılımı oluşturarak geçiş durumunu dengeler ve enerjisini düşürür. İkincisi, enzimler, orijinal geçiş durumuna göre daha düşük enerjiye sahip ikinci bir geçiş durumunu içeren alternatif bir reaksiyon yolunu teşvik eder. Üçüncüsü, enzimler substratın temel durumunu destabilize eder.

Çözüm

Enzimler, canlı hücrelerde biyokimyasal reaksiyonların hızını artıran kimyasal reaksiyonlardır. Enzimlerin çoğu, birincil yapılarında sentezlenen proteinlerdir. Bu amino asit zincirleri, aktif enzim formunu üreterek 3B yapılarına katlanır. Bu katlanma enzimde aktif bölge adı verilen bir cep oluşturur. Substratlar, enzimin aktif bölgesine spesifik olarak bağlanır ve vücutta meydana gelen biyokimyasal reaksiyonların hızını arttırır.

Referans:1.”Biyokimyasal Reaksiyonlarda Enzimlerin Rolü.” Enzimler. N.p., n.d. Ağ. 21 Mayıs 2017.. 2. "Enzimler ve aktif site." Han Akademisi. N.p., n.d. Ağ. 21 Mayıs 2017.. 3. "Enzim Aktif Bölge ve Substrat Özgüllüğü." Sınırsız. 17 Kasım 2016. Web. 21 Mayıs 2017.

Görüntü Nezaket:1. "Uyarılmış uyum şeması" TimVickers tarafından düzenlendi, Fvasconcellos tarafından vektörleştirildi - Commons Wikimedia2 aracılığıyla TimVickers (Public Domain) tarafından sağlandı. “Enzimler” Thomas Shafee tarafından - Commons Wikimedia3 aracılığıyla kendi çalışmanız (CC BY 4.0). “Enzim yapısı” Thomas Shafee tarafından - Commons Wikimedia4 aracılığıyla kendi çalışmanız (CC BY 4.0). "Heksokinaz kaynaklı uyum" Thomas Shafee tarafından - Commons Wikimedia aracılığıyla kendi çalışması (CC BY 4.0)