Ana Fark - Alpha Helix ve Beta Pileli Levha

Alfa sarmalı ve beta plakaları, proteinin iki farklı ikincil yapısıdır. Alfa sarmalı, polipeptit zincirlerinin sağ elle sarmal veya spiral şeklidir. Alfa sarmalında, her bir omurga N-H grubu, daha önce dört tortuya yerleştirilmiş olan omurga C=O grubuna bir hidrojen bağı bağışlar. Burada, sarmal bir yapı oluşturmak için bir polipeptit zinciri içinde hidrojen bağları ortaya çıkar. Beta sayfaları, en az iki veya üç omurga hidrojen bağıyla yanal olarak bağlanan beta ipliklerinden oluşur; genellikle bükülmüş, kıvrımlı bir tabaka oluştururlar. Alfa sarmalının aksine, Beta tabakalarındaki hidrojen bağları, bir ipliğin omurgasındaki N-H grupları ile bitişik ipliklerin omurgasındaki C=O grupları arasında oluşur.. bu asıl fark Alpha Helix ve Beta Pileli Levha arasında.

Alfa Sarmalı Nedir?

Proteinler polipeptit zincirlerinden oluşur ve polipeptit zincirinin katlanma şekline bağlı olarak birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül gibi birkaç kategoriye ayrılırlar. a sarmalları ve beta kıvrımlı tabakalar, bir polipeptit zincirinin en sık karşılaşılan iki ikincil yapısıdır.

Proteinlerin alfa sarmal yapısı, omurgadaki amid ve karbonil grupları arasındaki hidrojen bağı nedeniyle oluşur. Bu, polipeptit zincirinde tipik olarak 4 ila 40 amino asit kalıntısı içeren sağ elini kullanan bir bobindir. Aşağıdaki şekil alfa sarmalının yapısını göstermektedir.

Hidrojen bağları, bir amino kalıntısının N-H grubu ile 4 kalıntı daha önce yerleştirilmiş olan başka bir amino asidin C=O grubu arasında oluşur. Bu hidrojen bağları, alfa sarmal yapısını oluşturmak için gereklidir ve sarmalın her tam dönüşünde 3,6 amino kalıntı bulunur.

R-grupları çok büyük (yani triptofan, tirozin) veya çok küçük (yani glisin) olan amino asitler α-helislerini destabilize eder. Proline ayrıca düzensiz geometrisi nedeniyle α-helislerini destabilize eder; R-grubu, amid grubunun nitrojenine geri bağlanır ve sterik engele neden olur. Ek olarak, Proline'in nitrojeninde hidrojen olmaması, hidrojen bağına katılmasını engeller. Bunun dışında, alfa sarmalının kararlılığı, hidrojen bağında yer alan C=O gruplarının ayrı dipollerinden kaynaklanan tüm sarmalın dipol momentine bağlıdır. Kararlı a-helisler tipik olarak dipol momentini nötralize etmek için yüklü bir amino asit ile biter.

Her biri büyük ölçüde α sarmallarından oluşan dört hem bağlama alt birimine sahip bir Hemoglobin molekülü.

Beta Pileli Levha Nedir?

Beta pileli tabakalar, başka bir protein ikincil yapı türüdür. Beta tabakaları, genellikle bükülmüş, kıvrımlı bir tabaka oluşturan, en az iki veya üç omurga hidrojen bağı ile yanal olarak bağlanan beta şeritlerinden oluşur. Genel olarak, bir beta zinciri 3 ila 10 amino asit kalıntısı içerir ve bu zincirler, geniş hidrojen bağı ağı oluştururken diğer beta zincirlerine bitişik olarak düzenlenir. Burada, bir ipliğin omurgasındaki N-H grupları, bitişik ipliklerin omurgasındaki C=O grupları ile hidrojen bağları oluşturur. Peptid zincirinin iki ucu, yönü göstermek için N-terminaline ve C-terminaline atanabilir. N-terminali, serbest amin grubunun mevcut olduğu peptit zincirinin bir ucunu belirtir. Benzer şekilde, C terminali, serbest karboksilik grubun mevcut olduğu peptit zincirinin diğer terminalini temsil eder.

Bitişik β iplikleri, antiparalel, paralel veya karışık düzenlemelerde hidrojen bağları oluşturabilir. Anti-paralel düzenlemede, bir standın N-ucu, bir sonraki standın C-ucuna bitişiktir. Paralel bir düzenlemede, bitişik şeritlerin N-terminalleri aynı yönde yönlendirilir. Aşağıdaki şekil, paralel ve anti-paralel beta zincirlerinin yapısını ve hidrojen bağı modelini göstermektedir.

a) anti paralelb) paralel

Alpha Helix ve Beta Pileli Levha Arasındaki Fark

Şekil

Alfa Sarmalı: Alpha Helix, sağ elle sarmal çubuk benzeri bir yapıdır.

Beta Pileli Levha: Beta sayfası, sayfa benzeri bir yapıdır.

oluşum

Alfa Sarmalı: Helisel bir yapı oluşturmak için polipeptit zinciri içinde hidrojen bağları oluşur.

Beta Pileli Levha: Beta sayfaları, iki veya daha fazla beta zincirinin H bağları ile bağlanmasıyla oluşturulur.

Tahviller

Alfa Sarmalı: Alfa sarmalı n + 4 H-bağ şemasına sahiptir. yani bir amino kalıntısının N-H grubu ile 4 kalıntı daha önce yerleştirilmiş olan başka bir amino asidin C=O grubu arasında hidrojen bağları oluşur.

Beta Pileli Levha: Komşu peptit zincirlerinin komşu N-H ve C=O grupları arasında hidrojen bağları oluşur.

-R grubu

Alfa Sarmalı: Amino asitlerin -R grupları sarmalın dışına yönlendirilir.

Beta Pileli Levha: -R grupları sacın hem içine hem de dışına yönlendirilir.

Sayı

Alfa Sarmalı: Bu tek bir zincir olabilir.

Beta Pileli Levha: Bu, tek bir beta dizisi olarak var olamaz; iki veya daha fazla olmalıdır.

Tip

Alfa Sarmalı: Bunun tek bir türü var.

Beta Pileli Levha: Bu paralel, anti-paralel veya karışık olabilir.

Nitelikler

Alfa Sarmalı: 100^Ö dönüş, tur başına 3,6 kalıntı ve 1,5 A^Ö bir alfa karbondan ikinciye yükselmek

Beta Pileli Levha: 3.5 bir^Ö kalıntılar arasında yükselmek

Amino asit

Alfa Sarmalı: Alfa sarmalı, sarmalın çekirdeğindeki omurga H-bağlarını kaplayabilen ve koruyabilen amino asit yan zincirlerini tercih eder.Beta Pileli Levha: Genişletilmiş yapı, amino asit yan zincirleri için maksimum alanı boş bırakır. Bu nedenle büyük hacimli yan zincirlere sahip amino asitler beta yaprak yapısını tercih eder.

Tercih

Alfa Sarmalı: Alfa sarmalı Ala, Leu, Met, Phe, Glu, Gln, His, Lys, Arg amino asitlerini tercih eder.

Beta Pileli Levha: Beta sayfası Tyr, Trp, (Phe, Met), Ile, Val, Thr, Cys'i tercih eder.

Görünüm inceliği:

Commons Wikimedia aracılığıyla "Alfa Sarmal Protein Yapısı" [Public Domain]

“Hempglobin molekülü” Commons Wikimedia aracılığıyla İngilizce Vikipedi'de (CC BY-SA 3.0) Zephyris tarafından

Fvasconcellos tarafından "Parellel ve Antiparellel" - Kendi eseri. Opabinia regalis., (Public Domain) tarafından Commons Wikimedia aracılığıyla istek üzerine yükleyici tarafından oluşturulmuştur.